M-Modul 4409: "Strukturbiologie: Faltung, Fehlfaltung und Aggregation in Hochauflösung"

L. Gremer, D. Schölzel, C. Schenk, E. Reinartz, J. Labahn, R. Ravelli, M. Tusche, C. Lopez-Iglesias, W. Hoyer, H. Heise, D. Willbold, G. Schröder (2017), Fibril structure of amyloid-ß(1-42) by cryo-electron microscopy, Science, 358, 116-119.

M-Modul 4409 "Strukturbiologie: Faltung, Fehlfaltung und Aggregation in Hochauflösung"

Dozenten: Dr. Matthias Stoldt, Prof. Dr. Henrike Heise

Praktikumszeitraum: Mo, 9.4.-Fr. 18.5.2018 (ausgenommen Feiertage und Brückentage) am Forschungszentrum Jülich. Es verkehrt ein shuttle-Bus vom Campus der Universität Düsseldorf zum Forschungszentrum Jülich.

Voraussetzungen: Grundkenntnisse in Physikalischer Chemie und Grundlagen der Biochemie werden vorausgesetzt. Interesse an Strukturbiologie und physikalisch-chemischen Zusammenhängen ist erforderlich.

Inhalte: Nicht alle Proteine besitzen eine definierte Sekundär- und Tertiärstruktur. Intrinsisch ungefaltete Proteine (IDP) können ihre Konformation bzw. das Ensemble aller eingenommenen Konformationen flexibel an ihre Umgebung und ihre Interaktionspartner (Liganden, Membranoberflächen etc.) anpassen. Ungefaltete Proteine neigen allerdings auch zur Fehlfaltung und zur Bildung unlöslicher Proteinaggregate, sogenannter Plaques. Eine Vielzahl (neuro)degenerativer Krankheiten wie Alzheimer, Parkinson oder Creutzfeldt-Jakob beruhen auf der Bildung solcher amyloiden Aggregate.
Da sowohl ungefaltete Proteine als auch fehlgefaltete Proteine nicht kristallisierbar und somit unzugänglich für die Röntgenstrukturanalyse sind, ist die NMR-Spektroskopie (in Lösung und in fester Phase) die Methode der Wahl, um strukturelle Informationen von nicht oder fehlgefalteten Proteinen in atomarer Auflösung zu erhalten. In diesem Modul lernen Sie, Proteinproben durch heterologe Expression für die NMR-Spektroskopie zu exprimieren und anschließend an den Hochfeld-NMR-Spektrometern am Forschungszentrum Jülich mit Hochauflösungs- und Festkörper-NMR-Spektroskopie zu charakterisieren. So erhalten Sie von allen Seiten und auf allen Zeitskalen einen umfassenden Einblick in diese faszinierenden Proteine.

Kreditpunkte: 14 CP (benotet)

Prüfungsformen: Protokolle, Seminarvortrag, mündliche Prüfung

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